دوره 10، شماره 4 - ( پاییز 1400 )                   جلد 10 شماره 4 صفحات 500-491 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Golab N, Harzandi N, Khaki P, Tebianian M, Esmaelizad M. The Evaluation of the Stability of Lipl41 Outer Membrane Protein Expression in Fusion with Lep, a Small Chaperone Protein, inLeptospira. aumj 2021; 10 (4) :491-500
URL: http://aums.abzums.ac.ir/article-1-1404-fa.html
گلاب نرگس، هرزندی ناصر، خاکی پژواک، تبیانیان مجید، اسمعیلی زاد مجید. بررسی پایداری بیان پروتئین غشای سطحی Lipl41به صورت فیوژن با پروتئین کوچک چاپرون Lepدر لپتوسپیرا. نشریه علمی پژوهشی دانشگاه علوم پزشکی البرز. 1400; 10 (4) :491-500

URL: http://aums.abzums.ac.ir/article-1-1404-fa.html


1- گروه میکروبیولوژی، واحد کرج، دانشگاه آزاد اسلامی، کرج، ایران
2- گروه میکروبیولوژی، واحد کرج، دانشگاه آزاد اسلامی، کرج، ایران ، nasharzan@gmail.com
3- بخش میکروب شناسی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم سازی رازی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، کرج، ایران
4- بخش ایمنی شناسی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم سازی رازی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، کرج، ایران
5- بخش بیوتکنولوژی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم سازی رازی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، کرج، ایران
چکیده:   (1478 مشاهده)
زمینه و هدف: لپتوسپیروزیس یک بیماری باکتریایی مشترک بین انسان و دام با انتشار جهانی می‌باشد که توسط اسپیروکت بیماریزایی به نام لپتوسپیرا ایجاد می‌گردد. متاسفانه تشخیص ­این بیماری بدلیل علائم متعدد بالینی بسیار مشکل و دارای محدودیت است.  LipL41یکی از فراوان­ترین پروتئین­های غشای خارجی لپتوسپیرا ست که فقط در سویه های بیماریزا وجود دارد. ژن کوچکی بنام lepدر فاصله بسیار نزدیک با ژن  lipl41بر روی کروموزوم باکتری قرار دارد که کمک کننده بیان آن می‌باشد. در این مطالعه برای اولین بار بررسی بیان و تخلیص پروتئین فیوژن Lipl41-Lep بر روی سویه های بومی رایج لپتوسپیرای بیماریزا در  سیستم پروکاریوتی صورت گرفت.   
مواد و روش ها: توالی ژنی بر مبنای الگوی سرووارهای ایران پس از جمع آوری کلیه اطلاعات موجود در سایتNCBI طراحی و ساخته شد. سپس با کلونینگ در وکتوربیانی pET32a+ درE.coliBL21(DE3) انتقال و توسط القاء کننده IPTG بیان انجام شد. پس از لیز سلولی با روش دناتوراسیون خالص سازی صورت گرفت. روش وسترن بلات برای تایید حضور پروتئین فیوژن نوترکیب استفاده گردید.  
یافته‌ها :نتایج آنالیز PCR وجود باند واضح حدود2000جفت باز را روی ژل آگارز تأیید کرد. مقادیر زیادی از پروتئین فیوژن نوترکیب60 کیلودالتونی در دمای ˚C37‌‌، با غلظت mM1/0 از IPTG و زمان 4 ساعت پس از القا به صورت نامحلول تولید، استخراج و خالص سازی شد.
نتیجه گیری:یافته‌ها نشانگر مقدار کافی از بیان و تخلیص این پروتئین نوترکیب بصورت فیوژن بود. بنابراین از آن می‌توان در آینده بعنوان کاندیدای مناسبی در جهت تستهای تشخیص سرولوژیک مانند الایزا و همچنین برای واکسن های نوترکیب بر علیه لپتوسپیروز استفاده شود.  
متن کامل [PDF 1102 kb]   (507 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: تخصصي
دریافت: 1400/7/24 | پذیرش: 1400/7/10 | انتشار: 1400/7/10

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
CAPTCHA

ارسال پیام به نویسنده مسئول


بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.

کلیه حقوق این وب سایت متعلق به نشریه دانشگاه علوم پزشکی البرز می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2025 CC BY-NC 4.0 | Alborz University Medical Journal

Designed & Developed by : Yektaweb