TY - JOUR T1 - Designing of A Multi-epitope Recombinant Protein, Consisting of Several Conserved Epitopes from Hemagglutinin Protein of the H1N1 and H5N1 Strains of Influenza Virus by Immunoinformatics Approaches TT - طراحی پروتئین نوترکیب حاوی اپی توپ های محافظت شده آنتی‌ژن هماگلوتینین ویروس آنفولانزای سویه های H1N1 و H5N1 با استفاده از روش‌های بیوانفورماتیک JF - Alborz-Health JO - Alborz-Health VL - 9 IS - 4 UR - http://aums.abzums.ac.ir/article-1-1146-fa.html Y1 - 2020 SP - 395 EP - 404 KW - Influenza Virus KW - Immunoinformatics KW - Hemagglutinin KW - Multi-epitope N2 - مقدمه: درسال های اخیر و با توجه به پیشرفت های انجام شده درحوزه بیوانفورماتیک، طراحی واکسن آنفولانزا دستخوش پیشرفت های قابل ملاحظه ای شده است. هدف از این مطالعه طراحی یک پروتئین نوترکیب چندظرفیتی برمبنای اپی توپ بسیار محافظت شده پروتئین هماگلوتینین سویه‌های H1N1 و H5N1 است که در طی زمان دچار تغییر و موتاسیون نمی شوند. روش کار: برای این منظور و با توجه به مطالعات میدانی قبلی توالی سویه‌های مورد نظر بررسی شد و اپی‌توپ‌هایی از این سویه‌ها انتخاب شدند.پس از بررسی خصوصیات ایمنی زائی و شیمیائی اپی توپ های انتخاب شده توسط سرور های مناسب،‌ ساختاراولیه پروتئین نوترکیب تعیین شد و متعاقب ترجمه معکوس توالی فوق ، بهینه‌سازی کدون انجام شد و در نهایت توالی بهینه شده در درون وکتور PET32a+ و دربین دو ناحیه آنزیمی BamHI/XhoI قرارداده شد. نتایج: نتایج بدست آمده نشان داد که پروتئین نوترکیب حاصله دراین مطالعه دارای وزن ملکولی 22451.72 g/mol با 214 اسید آمینه می باشد. pH ایزوالکتریک پروتئین فوق 25/7 و میزان حلالیت آن درسیستم پروکاریوتی 100 درصد است. ضریب خاموشی ساختار فوق نیز به میزان M-1cm-1 60170 تعیین شد. در نهایت و پس ازبهینه سازی کدون، شاخص انطباق کدون ( CAI)پروتئین نیز به میزان 95/0محاسبه گردید. نتیجه‌گیری: در نهایت وباتوجه به داده‌های فوق پیش‌بینی می‌شود که ساختار چند اپی توپی طراحی شده دراین مطالعه که دارای خصوصیات ایمونولوژیکی منحصر بفرد و قابل قبولی است را می‌توان با موفقیت و به میزان قابل قبولی درسیستم پروکاریوتی بیان نمود و جهت مطالعات ایمنی زائی برعلیه ویروس آنفولانزای A مورداستفاده قرار داد. M3 10.29252/aums.9.4.395 ER -